適應性免疫主要包括T細胞和B細胞，T細胞可以識別經MHC分子提呈的抗原（antigens, Ags）片段，B細胞分泌的抗體（antibodies, Abs）能識別完整的抗原。
抗體介導的免疫是適應性免疫反應的基石。T細胞位點的研究很多，我們現在能夠成功預測抗原上的T細胞位點，但是對抗原-抗體之間的相互識別和結合并不是特別清楚，而抗原和抗體結合的特異性和親和力不僅決定了免疫反應本身，也是生物學、生物醫藥、疾病診斷和治療領域的重要研究內容，任何免疫化學技術的基本原理都是特異性抗體和特異性抗原的結合，形成唯一的抗體-抗原免疫復合物。了解抗體結構每一部分在識別抗原中的作用可以更好的理解它們之間的相互識別和結合。
抗體分子由兩條重鏈和兩條輕鏈組成，有兩個抗原結合區（Fragment antigen binding region, Fab）和一個結晶區（Fragment crystallizable region），組成一個Y字型結構。
Fab區也稱為可變域，負責抗原的識別和結合，Fc區又稱為恒定域，負責效應功能（effector functions）。每種抗體分子都有一個唯一的結構，其Fab區是唯一的，可以特異性結合抗原。
漿細胞通過類別轉換產生不同類型的抗體，比如從IgM到IgG1、IgG4、IgE，或其他任意一種抗體類型。在類別轉換過程中，重鏈的恒定域發生了變化（即不同類型抗體間的區別是重鏈恒定域的差異），而重鏈的可變域并沒改變，也就是說對抗原的特異性沒有變化。
抗體通過募集免疫細胞和免疫分子引發針對所結合抗原的免疫反應，二者之間的結合通過抗體分子上的抗體決定簇（paratopes）和抗原分子上的位點（epitopes）完成，抗原位點可以是連續的氨基酸片段，也可以是空間上不連續的氨基酸片段。
抗體可變域Fab頂端有六個高變環（hypervariable loops），通常稱為互補性決定域（complementarity determining regions, CDRs），決定了抗原的特異性，抗原結合在CDRs表面的氨基酸上。
毗鄰的CDRs形成結合抗原的部位/表面，顯然，由于不同抗體的CDRs的氨基酸序列不同，這些CDRs產生的表面形狀也各異，結合的抗原也就不同。
這種特異性的結合也取決于抗原分子的大小和形狀，如果是小分子肽或半抗原，通常結合發生在可變域的重鏈和輕鏈之間的凹槽內，如果是大分子抗原，這種結合可能涉及到所有的CDRs，甚至還包括其他的框架區域部分，結合的表面不一定是凹的，也可以是平的、起伏的或凸的。
抗原-抗體結合的親和力（affinity）很大程度上取決于抗體可變域CDRs的氨基酸數量和種類，參與的氨基酸數量越多，親和力越高。
此外，大多數或所有CDRs的氨基酸側鏈也參與和抗原接觸，一起決定了相互作用的特異性和親和力。
抗原位點和抗體決定簇之間靠非共價鍵結合，決定了結合的親和力。抗原-抗體的結合可能被高鹽濃度、極端pH值、洗滌劑等所破壞，還會受到其他更高濃度位點的競爭。
過去一般認為，可變域CDRs負責結合抗原，而恒定域負責介導效應激活，但這種功能的區分過于簡單化，因為某些CDRs區域從來沒有參與到抗原的結合，而某些非CDRs殘基對和抗原的結合卻起到關鍵作用，而且越來越多的證據表明抗體-抗原的結合是非局部的，甚至存在變構的現象，也就是說抗原結合到抗體上可能影響到抗體的恒定域，反之亦然。
對醫藥行業，生產出高親和力抗體非常重要，但同樣重要的是抗原-抗體結合是否會發生構象的改變，包括結合部位及整個抗體分子的構象。抗原-抗體結合不能喪失原本的高親和力，更不能喪失其效應功能。
Janeway CA et al. Immunobiology, 5thedition.Scientific Reports 2020;10:13696
Front Immunol 2013;4:302